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Título : Modo de Acción de la chalcona 1-(4-metil-fenil)-3-(2,3-dimetoxifenil)-2-propenona. Como inhibidor de B-lactamasa: estudio cinético y caracterización inicial mediante espectometría de masas
Autor : Mora Arango, Cristina Lucía
Asesor : Jaramillo Flórez, María Consuelo
Palabras clave : Modelación molecular
Cinética enzimática
Inhibidores enzimáticos
Beta lactamasas
Beta-hematina
Espectrometría de masas
Estudio cinético
Chalcona
Fecha de publicación : 2011
Editorial : Universidad de Antioquia
Citación : Mora Arango, C. L. (2011). Modo de Acción de la chalcona 1-(4-metil-fenil)-3-(2,3-dimetoxifenil)-2-propenona. Como inhibidor de B-lactamasa: estudio cinético y caracterización inicial mediante espectometría de masas (Tesis de Maestría). Universidad de Antioquia, Medellín.
Resumen: La chalcona 1-(4-metil-fenil)-3-(2,3-dimetoxifenil)-2-propenona presentó actividad inhibitoria de tipo competitivo frente a la enzima ß-lactamasa P99 de Enterobacter cloacae. Tipo IV, la comparación de los parámetros cinéticos permitió comprobar el potencial inhibitorio del compuesto y la aplicación de la técnica de cromatografía líquida acoplada a espectrometría de masas (HPLC/ESI/IT/MS), permitió la determinación de la masa molecular de la enzima ß-lactamasa que es de 40096 Da, la masa molecular del complejo de inhibición ß-lactamasa/tazobactam de 40207.0 Da y la masa molecular de 40392.7 Da correspondiente al complejo de inhibición ß-lactamasa/chalcona. En el análisis del producto de la digestión con tripsina de la enzima se identificaron 12 fragmentos péptidicos, entre ellos el fragmento que contiene la serina catalítica con una masa molecular de 2300 Da. La masa molecular de este péptido se modificó debido a la unión covalente con el inhibidor de referencia tazobactam, registrándose aumentos de 322 y 300 Da, posterior a la formación del complejo de inhibición ß-lactamasa/tazobactam, se presentaron reacciones posteriores de deshidroxilación, descarboxilación y eliminación del tazobactam, las cuales generaron aumentos en la masa molecular del péptido del sitio activo, correspondientes a 284, 256, 232 Da y no habían sido previamente reportadas, finalmente se detectó un aumento de 52 Da, debido a la formación del fragmento propiolilado que coincide con el fragmento de inhibición en el mecanismo de reacción del tazobactam
Programa Académico : Maestría en Ciencias Farmacéuticas
URI : http://hdl.handle.net/10495/1520
Aparece en las colecciones: Maestrías en Ciencias Farmacéuticas y Alimentarias

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