Modelamiento del proceso de extracción de colágeno a partir de subproductos piscícolas mediante el uso de membranas de filtración a flujo cruzado

Abstract

RESUMEN:En este trabajo se estudió el proceso de extracción de colágeno a partir de tres subproductos de pescado: escamas de tilapia roja (ETR), espina dorsal de trucha (EDT) y piel de tilapia nilótica (PTN). En general, el proceso consistió en 4 etapas: desengrasado, pretratamiento alcalino, extracción ácida y filtración tangencial. Para seleccionar el mejor subproducto se compararon los rendimientos de extracción porcentuales de colágeno. El mejor subproducto resultó ser la PTN, con esta se estandarizó el proceso de extracción de colágeno mediante la implementación de diseños experimentales con el fin de establecer las condiciones óptimas del pretratamiento alcalino y de la extracción ácida mediante la metodología de superficie de respuesta. Adicionalmente se hizo un estudio cinético y se obtuvo un modelo fenomenológico (primera extracción alcalina) y varios empíricos (pretratamiento alcalino y extracción ácida) que mostraron una buena capacidad de predicción de los datos experimentales correspondientes a la concentración de la proteína no colagenada (PNC). Para el caso de la primera y segunda extracción alcalina fue posible construir un modelo general, basado en el modelo de segundo orden (MSO), que permitió estimar la concentración del soluto en términos de temperatura, tamaño de piel, concentración de NaOH y del tiempo. El modelo general fue ajustado para los 135 experimentos del diseño experimental de la primera extracción alcalina promediando un R2 de 0.99. Adicionalmente, se realizó un escalado del pretratamiento alcalino y de la extracción ácida desde 200 mL hasta 2 L. El extracto ácido de colágeno obtenido se concentró mediante un proceso de filtración tangencial, la cual se modeló usando mediante teoría fundamentada en los mecanismos de bloqueo de poro y formación de torta, con una capacidad de ajuste aceptable. Así mismo, se hicieron diafiltraciones con el fin de obtener un colágeno que cumpliera con los requerimientos de la norma técnica colombiana. Finalmente, el colágeno obtenido se liofilizó y se caracterizó, resultando ser tipo I, el cual tiene aplicaciones en el campo farmacéutico y alimentario.

ABSTRACT: In this work the collagen extraction process was implemented from three fish by-products: red tilapia scales (RTS), trout dorsal spine (TDS) and nile tilapia skin (NTS). In general, the process consisted of four stages: defatted, alkaline pretreatment, acid extraction and cross flow filtration. In order to select the best by-product, the percentage yields of collagen extraction were compared and the NTS resulted be the best. Then collagen extraction process from NTS was standardized through the implementation of experimental designs in order to establish the optimal conditions of alkaline pretreatment and acid extraction using response surface methodology. Additionally, a kinetic study was carried out and a phenomenological model (first alkaline extraction) and three empirical models (alkaline pretreatment and acid extraction) were developed and they showed a good prediction of the experimental data of the non-collagenous protein (NCP) concentration. In the case of the first and second alkaline extraction it was possible to build a general model, based on the second order model (SOM) which allowed estimating the liquid concentration of NCP in terms of temperature, skin size, NaOH concentration and time. This model was fitted with 135 experiments of experimental design in the first alkaline extraction averaging a R2 of 0.99. Additionally, an alkaline pretreatment and acid extraction scaling up from 200 mL to 2 L was performed. The collagen acid extract obtained was concentrated by a cross flow filtration process, which was modeled using the theory of pore blocking and cake formation mechanisms, with a good prediction of the experimental data. Likewise, diafiltration were made in order to obtain a collagen that met the requirements of the Colombian technical standard. Ultimately, Freeze-dried collagen was analyzed by infrared spectroscopy, SEM and SDS-PAGE and it result be a type I collagen, which has applications in the pharmaceutical and food industry.