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https://hdl.handle.net/10495/40140
Título : | Hidrólisis enzimática de proteínas de lombriz roja californiana (Eisenia fetida) con diferentes proteasas |
Otros títulos : | Enzymatic hydrolysis of Californian red worm (Eisenia fetida) proteins with different proteases |
Autor : | Zapata Montoya, José Edgar Gómez Sampedro, Leidy Johanna Noreña Mora, Angela María Gaviria Gaviria, Yhoan Sebastian |
metadata.dc.subject.*: | Proteolisis Proteolysis Catálisis Catalysis Hidrólisis enzimática Enzymatic hydrolysis Proteasas Proteases http://aims.fao.org/aos/agrovoc/c_27512 http://aims.fao.org/aos/agrovoc/c_6242 https://id.nlm.nih.gov/mesh/D059748 https://id.nlm.nih.gov/mesh/D002384 |
Fecha de publicación : | 2022 |
Editorial : | Universidad Nacional Abierta y a Distancia |
Citación : | Gómez Sampedro, L. J., Noreña Mora, A. M., Gaviria Gaviria, Y. S., & Zapata Montoya, J. E. (2022). Hidrólisis enzimática de proteínas de lombriz roja californiana (Eisenia fetida) con diferentes proteasas. Publicaciones E Investigación, 16(4). https://doi.org/10.22490/25394088.6502 |
Resumen : | RESUMEN: La hidrólisis enzimática de proteínas es una técnica biotecnológica que ha cobrado gran importancia, dado que constituye una estrategia efectiva para la obtención de hidrolizados y péptidos con propiedades tecnofuncionales y biológicas. Dichas propiedades dependen de muchos factores, siendo uno de los más importantes el tipo de enzima utilizada para la catálisis de la reacción. El presente trabajo tuvo como propósito evaluar la efectividad de diferentes proteasas comerciales, en el proceso de hidrólisis de proteínas de lombriz roja californiana (LRC). Para esto, se evaluó la actividad catalítica de tres proteasas de diferentes características: Alcalasa 2.4L, Flovourzyme y Neutrase, y se realizó el proceso de hidrólisis de LRC con cada enzima, bajo la misma relación enzima/sustrato y las condiciones de reacción óptimas para cada enzima. Cada reacción se realizó durante 60 minutos después de lo cual se evaluó el grado de hidrólisis (GH) para identificar la eficiencia catalítica de las enzimas sobre este sustrato. Los resultados mostraron que la enzima con mayor eficiencia en el proceso de hidrólisis de LRC Fue la Alcalasa 2.4L, con la cual se alcanzó un GH de 13,02 %, más de dos veces mayor que el alcanzado con las otras dos enzimas. En conclusión, las proteínas de LRC pueden ser hidrolizadas eficientemente con una endoproteasa como la Alcalasa 2.4L, lográndose obtener hidrolizados que podrían ser utilizados en la industria alimentaria. ABSTRACT: The enzymatic hydrolysis of proteins is a biotechnological technique that has gained great importance, since it constitutes an effective strategy for obtaining hydrolysates and peptides with techno-functional and biological properties. These properties depend on many factors, one of the most important it is enzyme type used to the reaction. The purpose of this work was to evaluate the effectiveness of different proteases in the hydrolysis process of Californian red worm (LRC) proteins. For this, the catalytic activity of three proteases with different characteristics was evaluated: Alcalase 2.4L, Flovourzyme and Neutrase, and the LRC hydrolysis process was carried out with each enzyme, under the same enzyme/substrate ratio and the optimal reaction conditions for each enzyme. Each reaction was carried out for 60 minutes after which the degree of hydrolysis (DH) was evaluated to identify the catalytic efficiency of the enzymes on this substrate. The results showed that the enzyme with the highest efficiency in the LRC hydrolysis process was Alcalase 2.4L with which a DH of 13.02% was achieved, twice higher than DH achieved with the other two enzymes. In conclusion, LRC proteins can be efficiently hydrolyzed with an endoprotease such as Alcalase 2.4L, obtaining hydrolysates that could be used in the food industry. |
metadata.dc.identifier.eissn: | 2539-4088 |
ISSN : | 1900-6608 |
metadata.dc.identifier.doi: | 10.22490/25394088.6502 |
Aparece en las colecciones: | Artículos de Revista en Farmacéutica y Alimentarias |
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