Optimización de hidrólisis enzimática de la fracción globular de sangre bovina por metodología de superficie respuesta y evaluación de sus propiedades antioxidantes

Abstract

RESUMEN: En este trabajo se optimizó la reacción de hidrólisis enzimática de proteínas de la fracción globular de sangre bovina usando la metodología de superficie de respuesta. Se evalúo el efecto de la concentración de sustrato (S0: 8-12 %), la relación enzima/sustrato (E0/S0: 4-12 g/100 g proteína) y el pH (8-10), sobre el grado de hidrólisis (GH), en un reactor Batch (temperatura de 55° C, por 2 h). La optimización del modelo estadístico obtenido entregó un máximo GH de 38,08 % para pH: 8,16; S0: 6,6 y E0/S0: 14,7, el cual fue corroborado experimentalmente dando un GH de 36,25 ± 0,3 con sesgo negativo de 5 %. A estas condiciones se tomaron muestras a tres tiempos de hidrólisis para evaluar la capacidad antioxidante, con los métodos químicos conocidos como ORAC, ABTS y FRAP. Se alcanzó mayor capacidad antioxidante a mayor tiempo de hidrólisis. Después de una digestión in vitro se corroboró que la capacidad antioxidante del hidrolizado se conserva.

ABSTRACT: In this paper the reaction of enzymatic hydrolysis of the erythrocyte fraction of bovine blood was optimized through the response surface methodology. The effects of substrate concentration (S0: 8-12 %), enzyme/substrate ratio (E0/S0: 4-12 g/100 g protein) and pH (8-10), on degree of hydrolysis (DH) working to constant temperature of 55° C in a batch reactor, by 2 h were determined. The optimization of the statistical model obtained gave a maximum DH of 38.08 %, with pH 8.16; S0: 6.6 and E0/S0: 14.7, which was experimentally proved giving a DH of 36.25 ± 0.3 with negative bias of 5 %. At the optimal conditions samples were taken at three hydrolysis times to evaluate the antioxidant capacity, which was analyzed with ORAC, ABTS and FRAP methods. Greater antioxidant capacity was obtained at long hydrolysis time. After in vitro digestion it was confirmed that the antioxidant capacity of hydrolyzate remained.