Estudio de la producción de jarabes glucosados a partir de maltodextrinas empleando dos enzimas comerciales

Abstract

RESUMEN: El almidón hidrolizado con alto equivalente de dextrosa tiene amplio uso en la industria de alimentos y como fuente de azúcares fermentables. Para mejorar el rendimiento de este proceso se desarrollan continuamente enzimas más eficientes. La enzima Dextrozyme GA® (DGA) ha salido recientemente al mercado pretendiendo substituir a la enzima AMG 300L® (AMG). En este trabajo se evaluaron los rendimientos y velocidades de conversión en función de concentraciones de enzima entre 0,188-0,75 AGU/mL y maltodextrinas entre 60-180 g/L. La enzima DGA permitió desarrollar velocidades de reacción 26 veces superiores a las observadas con AMG 300L®. Así mismo generó conversiones de hasta el 95% en tiempos de tratamientos menores a 60 minutos, en comparación con conversiones del 50% en 8 h para AMG. En el rango de valores de sustrato y enzima evaluados, se encontró que una concentración de sustrato de 130,2 g/L y de enzima de 0,55 AGU/mL fueron los valores óptimos. DGA presentó inhibición por producto del tipo anticompetitivo, mayor a bajos niveles de enzima. Un modelo matemático tipo Michaelis-Menten con inhibición permitió simular los datos experimentales. Estos resultados podrían ser usados para el diseño de reactores donde se lleven a cabo procesos de obtención enzimática de jarabes glucosados.

ABSTRACT: Hydrolyzed starch with a high-dextrose equivalent is extensively used in the food industry and as a source of fermentable sugars. In order to obtain a better yield in this process more efficient enzymes had been continuously developed. Dextrozyme GA® (DGA) has been released recently in the market to replace AMG 300L® (AMG) enzyme. In this paper yields and hydrolysis rates were evaluated as a function of maltodextrin concentration between 60 and 180 g/L and enzymes concentration between 0.188 and 0.75 AGU/mL. DGA allows enhancing hydrolysis rates up to 26 times more than those using AMG. Also DGA generates conversion of maltodextrin up to 95% in less than 60 minutes, in comparison with AMG which produces conversions up to 50% in 8 h. Among the values of substrate and enzyme concentration studied it was found that a substrate concentration of 130.2 g/L and enzyme concentration of 0.55 AGU/mL were optimal values. DGA is inhibited by uncompetitively product and is highly affected at a low enzyme concentration. We developed a mathematical model that successfully reproduces the experimental data. These results could be used in reactors design for syrup glucose enzymatic production.