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dc.contributor.authorMediavilla Quintero, Marta Beatriz-
dc.contributor.authorCaicedo Paz, Angie Vanessa-
dc.contributor.authorVilla Holguín, Aída Luz-
dc.contributor.authorMartínez Galán, Julián Paul-
dc.date.accessioned2024-11-15T20:34:53Z-
dc.date.available2024-11-15T20:34:53Z-
dc.date.issued2023-
dc.identifier.citationMediavilla Quintero M-B, Caicedo Paz A-V, Villa Holguín AL, Martínez Galán J-P. Naringinase Immobilized on Modified Banana Peel with Potential Application in the Citrus Industry. Ing. Investig. Desarr. [Internet]. 25 de junio de 2023 [citado 28 de junio de 2024];23(1):33-42. Disponible en: https://revistas.uptc.edu.co/index.php/ingenieria_sogamoso/article/view/15844spa
dc.identifier.issn1900-771X-
dc.identifier.urihttps://hdl.handle.net/10495/43514-
dc.description.abstractABSTRACT: Banana peel after chemical ant thermal modification was used as an alternative support to immobilize the commercial enzyme naringinase (Penicillum Decumbens); an immobilization yields greater than 70% was observed at pH 7. The structural characteristics of the support were determined by scanning electron microscopy with elemental analysis, showing the presence of pores and elements such as carbon, oxygen, sulfur, and zinc, while the attachment of the enzyme was concluded by infrared spectroscopy. For the free and immobilized enzyme, the KM and Vmax values were 0.0006 molar and 2000 U, and 0.0003 molar and 1666 U, respectively. The temperatures of the greatest activity for the free was 70°C and for the immobilized enzyme was 50°C, respectively, and the best pH was 4.5 in both cases. It was found that, after the third use, the catalyst maintained 50% of the enzymatic activity. These results seem to suggest the potential of the synthesized material for its application in the debittering of citrus juices.spa
dc.description.abstractRESUMEN: La cáscara de plátano después de una modificación térmica química se utilizó como soporte alternativo para inmovilizar la enzima comercial naringinasa (Penicillum Decumbens); se observaron rendimientos de inmovilización superiores al 70% a pH 7. Las características estructurales del soporte se determinaron mediante microscopía electrónica de barrido con análisis elemental, evidenciándose la presencia de poros y elementos como carbono, oxígeno, azufre y zinc, mientras que la unión de la enzima se concluyó mediante espectroscopia infrarroja. Para la enzima libre e inmovilizada, los valores de KM y Vmax fueron 0,0006 molar y 2000 U, y 0,0003 molar y 1666 U, respectivamente. Las temperaturas de mayor actividad para la enzima libre fue 70°C y para la inmovilizada fue 50°C, respectivamente, y el mejor pH fue 4,5 en ambos casos. Se encontró que, después del tercer uso, el catalizador mantuvo el 50% de la actividad enzimática. Estos resultados parecen sugerir el potencial del material sintetizado para su aplicación en el desamargado de jugos de cítricos.spa
dc.format.extent10 páginasspa
dc.format.mimetypeapplication/pdfspa
dc.language.isoengspa
dc.publisherUniversidad Pedagógica y Tecnológica de Colombiaspa
dc.type.hasversioninfo:eu-repo/semantics/publishedVersionspa
dc.rightsinfo:eu-repo/semantics/openAccessspa
dc.rights.urihttp://creativecommons.org/licenses/by/2.5/co/*
dc.titleNaringinase Immobilized on Modified Banana Peel with Potential Application in the Citrus Industryspa
dc.title.alternativeNaringinasa inmovilizada en cáscara de plátano modificada con posible aplicación en la industria de los cítricosspa
dc.typeinfo:eu-repo/semantics/articlespa
dc.publisher.groupAlimentación y Nutrición Humanaspa
dc.publisher.groupCatálisis Ambientalspa
dc.identifier.doi10.19053/1900771X.v23.n1.2023.15844-
oaire.versionhttp://purl.org/coar/version/c_970fb48d4fbd8a85spa
dc.rights.accessrightshttp://purl.org/coar/access_right/c_abf2spa
dc.identifier.eissn2422-4324-
oaire.citationtitleIngeniería, Investigación y Desarrollospa
oaire.citationstartpage33spa
oaire.citationendpage42spa
oaire.citationvolume23spa
oaire.citationissue1spa
dc.rights.creativecommonshttps://creativecommons.org/licenses/by/4.0/spa
oaire.fundernameUniversidad de Antioquia. Vicerrectoría de investigación. Comité para el Desarrollo de la Investigación - CODIspa
oaire.fundernameColombia. Ministerio de Ciencia, Tecnología e Innovación - MinCienciasspa
oaire.fundernameColombia. Ministerio de Educación Nacional - MinEducaciónspa
oaire.fundernameColombia. Ministerio de Comercio, Industria y Turismo - MinCITspa
oaire.fundernameICETEX (Instituto Colombiano de Crédito Educativo y Estudios Técnicos en el Exterior)spa
dc.publisher.placeSogamoso, Colombiaspa
dc.type.coarhttp://purl.org/coar/resource_type/c_2df8fbb1spa
dc.type.redcolhttps://purl.org/redcol/resource_type/ARTspa
dc.type.localArtículo de investigaciónspa
dc.subject.decsEnzimas-
dc.subject.decsEnzymes-
dc.subject.decsEnzimas Inmovilizadas-
dc.subject.decsEnzymes, Immobilized-
dc.subject.proposalNaringinasaspa
dc.subject.proposalNaringinasespa
oaire.funderidentifier.isni0000000106611468-
oaire.funderidentifier.isni0000000403726245-
oaire.funderidentifier.localQ3146540-
dc.description.researchgroupidCOL0000407spa
dc.description.researchgroupidCOL0001941spa
dc.subject.meshurihttps://id.nlm.nih.gov/mesh/D004798-
dc.subject.meshurihttps://id.nlm.nih.gov/mesh/D004800-
dc.relation.ispartofjournalabbrevIng. Investig. Desarr.spa
oaire.funderidentifier.rorRoR:03bp5hc83-
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Aparece en las colecciones: Artículos de Revista en Nutrición

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